Enzima

Estructura de la enzima

Hay miles de enzimas diferentes y cada una es específica para la reacción que cataliza. Las enzimas tienen nombres que indican lo que hacen. Los nombres de las enzimas suelen terminar en -ase para indicar que son enzimas. Por ejemplo, la ATP sintasa. Produce una sustancia química llamada ATP. Otro ejemplo es la ADN polimerasa. Lee una cadena de ADN intacta y la utiliza como plantilla para crear una nueva cadena.

Un ejemplo de enzima es la amilasa, que se encuentra en la saliva. Descompone las moléculas de almidón en moléculas más pequeñas de glucosa y maltosa. Otro tipo de enzima es la lipasa. Descompone las grasas en moléculas más pequeñas, ácidos grasos y glicerol.d

Las proteasas son toda una clase de enzimas. Descomponen otras enzimas y proteínas en aminoácidos. Las nucleasas son enzimas que cortan el ADN o el ARN, a menudo en un lugar específico de la molécula.

Las enzimas no sólo sirven para descomponer grandes sustancias químicas en otras más pequeñas. Otras enzimas toman sustancias químicas más pequeñas y las convierten en sustancias químicas más grandes, y realizan muchas otras tareas químicas. La siguiente clasificación enumera los principales tipos.

Los bioquímicos suelen hacer un dibujo de una enzima para utilizarlo como ayuda visual o mapa de la misma. Esto es difícil de hacer porque puede haber cientos o miles de átomos en una enzima. Los bioquímicos no pueden dibujar todos estos detalles. En su lugar, utilizan modelos de cinta como imágenes de las enzimas. Los modelos de cinta pueden mostrar la forma de una enzima sin tener que dibujar cada átomo.

La mayoría de las enzimas no funcionan a menos que la temperatura y el pH sean los adecuados. En los mamíferos, la temperatura adecuada suele ser de unos 37^o grados C (temperatura corporal). El pH correcto puede variar mucho. La pepsina es un ejemplo de enzima que funciona mejor cuando el pH es de aproximadamente 1,5.

Calentar una enzima por encima de una determinada temperatura destruirá la enzima de forma permanente. Será descompuesta por la proteasa y los productos químicos volverán a utilizarse.

Algunas sustancias químicas pueden ayudar a una enzima a hacer su trabajo aún mejor. Se denominan activadores. A veces, una sustancia química puede ralentizar una enzima o incluso hacer que la enzima no funcione en absoluto. Son los llamados inhibidores. La mayoría de los fármacos son sustancias químicas que aceleran o ralentizan alguna enzima del cuerpo humano.

Amilasa salival: ion cloruro verde; calcio beige

Estructura de la enzima

Hay miles de enzimas diferentes y cada una es específica para la reacción que cataliza. Las enzimas tienen nombres que indican lo que hacen. Los nombres de las enzimas suelen terminar en -ase para indicar que son enzimas. Por ejemplo, la ATP sintasa. Produce una sustancia química llamada ATP. Otro ejemplo es la ADN polimerasa. Lee una cadena de ADN intacta y la utiliza como plantilla para crear una nueva cadena.

Un ejemplo de enzima es la amilasa, que se encuentra en la saliva. Descompone las moléculas de almidón en moléculas más pequeñas de glucosa y maltosa. Otro tipo de enzima es la lipasa. Descompone las grasas en moléculas más pequeñas, ácidos grasos y glicerol.d

Las proteasas son toda una clase de enzimas. Descomponen otras enzimas y proteínas en aminoácidos. Las nucleasas son enzimas que cortan el ADN o el ARN, a menudo en un lugar específico de la molécula.

Las enzimas no sólo sirven para descomponer grandes sustancias químicas en otras más pequeñas. Otras enzimas toman sustancias químicas más pequeñas y las convierten en sustancias químicas más grandes, y realizan muchas otras tareas químicas. La siguiente clasificación enumera los principales tipos.

Los bioquímicos suelen hacer un dibujo de una enzima para utilizarlo como ayuda visual o mapa de la misma. Esto es difícil de hacer porque puede haber cientos o miles de átomos en una enzima. Los bioquímicos no pueden dibujar todos estos detalles. En su lugar, utilizan modelos de cinta como imágenes de las enzimas. Los modelos de cinta pueden mostrar la forma de una enzima sin tener que dibujar cada átomo.

La mayoría de las enzimas no funcionan a menos que la temperatura y el pH sean los adecuados. En los mamíferos, la temperatura adecuada suele ser de unos 37^o grados C (temperatura corporal). El pH correcto puede variar mucho. La pepsina es un ejemplo de enzima que funciona mejor cuando el pH es de aproximadamente 1,5.

Calentar una enzima por encima de una determinada temperatura destruirá la enzima de forma permanente. Será descompuesta por la proteasa y los productos químicos volverán a utilizarse.

Algunas sustancias químicas pueden ayudar a una enzima a hacer su trabajo aún mejor. Se denominan activadores. A veces, una sustancia química puede ralentizar una enzima o incluso hacer que la enzima no funcione en absoluto. Son los llamados inhibidores. La mayoría de los fármacos son sustancias químicas que aceleran o ralentizan alguna enzima del cuerpo humano.

Amilasa salival: ion cloruro verde; calcio beige

Modelo de cerradura y llave

Las enzimas son muy específicas. En 1894, Emil Fischer sugirió que tanto la enzima como el sustrato tienen formas geométricas específicas y complementarias que encajan exactamente entre sí. Esto se conoce a menudo como el modelo de "la cerradura y la llave". Sin embargo, este modelo no explica lo que ocurre a continuación.

En 1958, Daniel Koshland sugirió una modificación del modelo de la cerradura y la llave. Dado que las enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo se remodela por las interacciones con el sustrato. En consecuencia, el sustrato no se une simplemente a un sitio activo rígido. Las cadenas laterales de aminoácidos del sitio activo se doblan en posiciones para que la enzima realice su trabajo catalítico. En algunos casos, como el de las glucosidasas, la molécula de sustrato también cambia ligeramente de forma al entrar en el sitio activo.

Diagramas para mostrar la hipótesis de ajuste inducido de la acción enzimática

Modelo de cerradura y llave

Las enzimas son muy específicas. En 1894, Emil Fischer sugirió que tanto la enzima como el sustrato tienen formas geométricas específicas y complementarias que encajan exactamente entre sí. Esto se conoce a menudo como el modelo de "la cerradura y la llave". Sin embargo, este modelo no explica lo que ocurre a continuación.

En 1958, Daniel Koshland sugirió una modificación del modelo de la cerradura y la llave. Dado que las enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo se remodela por las interacciones con el sustrato. En consecuencia, el sustrato no se une simplemente a un sitio activo rígido. Las cadenas laterales de aminoácidos del sitio activo se doblan en posiciones para que la enzima realice su trabajo catalítico. En algunos casos, como el de las glucosidasas, la molécula de sustrato también cambia ligeramente de forma al entrar en el sitio activo.

Diagramas para mostrar la hipótesis de ajuste inducido de la acción enzimática

Función

La ecuación general para una reacción enzimática es:

Sustrato + Enzima -> Sustrato:Enzima -> Producto:Enzima -> Producto + Enzima

Las enzimas reducen la energía de activación de una reacción formando un complejo intermedio con el sustrato. Este complejo se denomina complejo enzima-sustrato.

Por ejemplo, la sucrasa, 400 veces más grande que su sustrato, la sacarosa, la divide en los azúcares que la componen, que son la glucosa y la fructosa. La sucrasa dobla la sacarosa y tensa el enlace entre la glucosa y la fructosa. Las moléculas de agua se unen y realizan la escisión en una fracción de segundo. Las enzimas tienen estas características clave:

1. Son catalizadores. Suelen aumentar la velocidad de la reacción 10 mil millones de veces.^p39 La enzima en sí no se ve modificada por la reacción.
2. Son eficaces en cantidades mínimas. Una molécula de enzima puede convertir 1000 moléculas de sustrato por minuto, y se sabe que algunas convierten 3 millones en un minuto. ^p39
3. Son muy específicas. Una enzima sólo llevará a cabo una de las muchas reacciones de las que es capaz un sustrato.

Control de la actividad enzimática

Existen cinco formas principales de controlar la actividad enzimática en la célula.

1. La producción de enzimas (transcripción y traducción de los genes de las enzimas) puede aumentar o reducirse en respuesta a cambios en el entorno de la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición enzimática. Por ejemplo, en las bacterias resistentes a antibióticos como la penicilina, se inducen enzimas que hidrolizan la molécula de penicilina.
2. Las enzimas pueden aparecer en diferentes compartimentos celulares. Por ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados por un conjunto de enzimas en el citosol, el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi. Luego son utilizados por otro conjunto de enzimas como fuente de energía en las mitocondrias.
3. Las enzimas pueden ser reguladas por sus propios productos. Por ejemplo, el producto o productos finales suelen inhibir una de las primeras enzimas de la vía. Este mecanismo de regulación se denomina retroalimentación negativa, ya que la cantidad del producto final producido está regulada por su propia concentración. Esto evita que las células produzcan demasiada enzima. El control de la acción de las enzimas ayuda a mantener un entorno interno estable en los organismos vivos.
4. Las enzimas pueden ser reguladas al ser modificadas después de su producción. Un ejemplo es la escisión de la cadena polipeptídica. La quimotripsina, una proteasa digestiva, se produce en forma inactiva en el páncreas y se transporta en esta forma al estómago, donde se activa. Esto impide que la enzima digiera el páncreas u otros tejidos antes de entrar en el intestino. Este tipo de precursor inactivo de una enzima se conoce como zimógeno.
5. Algunas enzimas pueden activarse al pasar a un entorno diferente (por ejemplo, de un pH alto a uno bajo). Por ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe se activa al cambiar de forma. Esto se debe a las condiciones ácidas que se dan en el interior del lisosoma de la célula huésped.

Gráfico que muestra el efecto del cambio de temperatura en la actividad enzimática


Gráfico que muestra el efecto del cambio de pH en la actividad enzimática

Función

La ecuación general para una reacción enzimática es:

Sustrato + Enzima -> Sustrato:Enzima -> Producto:Enzima -> Producto + Enzima

Las enzimas reducen la energía de activación de una reacción formando un complejo intermedio con el sustrato. Este complejo se denomina complejo enzima-sustrato.

Por ejemplo, la sucrasa, 400 veces más grande que su sustrato, la sacarosa, la divide en los azúcares que la componen, que son la glucosa y la fructosa. La sucrasa dobla la sacarosa y tensa el enlace entre la glucosa y la fructosa. Las moléculas de agua se unen y realizan la escisión en una fracción de segundo. Las enzimas tienen estas características clave:

1. Son catalizadores. Suelen aumentar la velocidad de la reacción 10 mil millones de veces.^p39 La enzima en sí no se ve modificada por la reacción.
2. Son eficaces en cantidades mínimas. Una molécula de enzima puede convertir 1000 moléculas de sustrato por minuto, y se sabe que algunas convierten 3 millones en un minuto. ^p39
3. Son muy específicas. Una enzima sólo llevará a cabo una de las muchas reacciones de las que es capaz un sustrato.

Control de la actividad enzimática

Existen cinco formas principales de controlar la actividad enzimática en la célula.

1. La producción de enzimas (transcripción y traducción de los genes de las enzimas) puede aumentar o reducirse en respuesta a cambios en el entorno de la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición enzimática. Por ejemplo, en las bacterias resistentes a antibióticos como la penicilina, se inducen enzimas que hidrolizan la molécula de penicilina.
2. Las enzimas pueden aparecer en diferentes compartimentos celulares. Por ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados por un conjunto de enzimas en el citosol, el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi. Luego son utilizados por otro conjunto de enzimas como fuente de energía en la mitocondria.
3. Las enzimas pueden ser reguladas por sus propios productos. Por ejemplo, el producto o productos finales suelen inhibir una de las primeras enzimas de la vía. Este mecanismo de regulación se denomina retroalimentación negativa, ya que la cantidad del producto final producido está regulada por su propia concentración. Esto evita que las células produzcan demasiada enzima. El control de la acción de las enzimas ayuda a mantener un entorno interno estable en los organismos vivos.
4. Las enzimas pueden ser reguladas al ser modificadas después de su producción. Un ejemplo es la escisión de la cadena polipeptídica. La quimotripsina, una proteasa digestiva, se produce en forma inactiva en el páncreas y se transporta en esta forma al estómago, donde se activa. Esto impide que la enzima digiera el páncreas u otros tejidos antes de entrar en el intestino. Este tipo de precursor inactivo de una enzima se conoce como zimógeno.
5. Algunas enzimas pueden activarse al pasar a un entorno diferente (por ejemplo, de un pH alto a uno bajo). Por ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe se activa al cambiar de forma. Esto se debe a las condiciones ácidas que se dan en el interior del lisosoma de la célula huésped.

Gráfico que muestra el efecto del cambio de temperatura en la actividad enzimática


Gráfico que muestra el efecto del cambio de pH en la actividad enzimática

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores pueden utilizarse para impedir que una enzima se una a un sustrato. Esto puede hacerse para ralentizar una reacción controlada por la enzima. Los inhibidores se ajustan de forma holgada o parcial al sitio activo de la enzima. Esto impide o ralentiza la formación de un complejo enzima-sustrato.

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores pueden utilizarse para impedir que una enzima se una a un sustrato. Esto puede hacerse para ralentizar una reacción controlada por la enzima. Los inhibidores se ajustan de forma holgada o parcial al sitio activo de la enzima. Esto impide o ralentiza la formación de un complejo enzima-sustrato.

Desnaturalización

La desnaturalización es la alteración irreversible del sitio activo de una enzima, causada por un cambio extremo de temperatura o de pH. Disminuirá la velocidad de reacción porque la molécula de sustrato no podrá encajar en el sitio activo, por lo que no se podrán formar productos.

Desnaturalización

La desnaturalización es la alteración irreversible del sitio activo de una enzima, causada por un cambio extremo de temperatura o de pH. Disminuirá la velocidad de reacción porque la molécula de sustrato no podrá encajar en el sitio activo, por lo que no se podrán formar productos.

Cofactores

Los cofactores, o coenzimas, son moléculas auxiliares necesarias para que una enzima funcione. No son proteínas y pueden ser moléculas orgánicas o inorgánicas. Ambos tipos de moléculas contienen a veces un ion metálico en el centro, como Mg²⁺ , Cu ²⁺, Mn²⁺ o grupos de hierro y azufre. Esto se debe a que tales iones pueden actuar como donantes de electrones, lo que es importante en muchas reacciones. La necesidad de las enzimas de varios pequeños ayudantes es la razón básica por la que los animales, incluidos nosotros, necesitamos oligoelementos y vitaminas.

Cofactores

Los cofactores, o coenzimas, son moléculas auxiliares necesarias para que una enzima funcione. No son proteínas y pueden ser moléculas orgánicas o inorgánicas. Ambos tipos de moléculas contienen a veces un ion metálico en el centro, como Mg²⁺ , Cu ²⁺, Mn²⁺ o grupos de hierro y azufre. Esto se debe a que tales iones pueden actuar como donantes de electrones, lo que es importante en muchas reacciones. La necesidad de las enzimas de varios pequeños ayudantes es la razón básica por la que los animales, incluidos nosotros, necesitamos oligoelementos y vitaminas.

Clasificación

Las enzimas han sido clasificadas por la Unión Internacional de Bioquímica. Su Comisión de Enzimas ha agrupado todas las enzimas conocidas en seis clases:

1. Oxido-reductasas: catalizan la transferencia de electrones
2. Transferasas: mueven un grupo funcional de una molécula a otra
3. Hidrolasas: añaden un grupo -OH (hidroxilo)
4. Liasas: dividen los enlaces químicos y a menudo añaden un doble enlace o una estructura de anillo
5. Isomerasas: A -> B donde B es un isómero de A
6. Ligasas: unen dos grandes moléculas: Ab + C -> A-C + b

Las enzimas individuales reciben un número de cuatro cifras que las clasifica en la base de datos. ^p145

Clasificación

Las enzimas han sido clasificadas por la Unión Internacional de Bioquímica. Su Comisión de Enzimas ha agrupado todas las enzimas conocidas en seis clases:

1. Oxido-reductasas: catalizan la transferencia de electrones
2. Transferasas: mueven un grupo funcional de una molécula a otra
3. Hidrolasas: añaden un grupo -OH (hidroxilo)
4. Liasas: dividen los enlaces químicos y a menudo añaden un doble enlace o una estructura de anillo
5. Isomerasas: A -> B donde B es un isómero de A
6. Ligasas: unen dos grandes moléculas: Ab + C -> A-C + b

Las enzimas individuales reciben un número de cuatro cifras que las clasifica en la base de datos. ^p145

Usos de las enzimas

Las enzimas se utilizan comercialmente para:

• hacer la comida del bebé - pre-digerir los alimentos para los bebés
• ablandar los centros de los chocolates
• Polvo de lavado biológico - que contiene enzimas proteasas para descomponer la suciedad y la mugre. Rompe las moléculas grandes e insolubles en moléculas pequeñas y solubles. Funciona a una temperatura más baja, por lo que se necesita menos energía (termoestable)

Usos de las enzimas

Las enzimas se utilizan comercialmente para:

• hacer la comida del bebé - pre-digerir los alimentos para los bebés
• ablandar los centros de los chocolates
• Polvo de lavado biológico - que contiene enzimas proteasas para descomponer la suciedad y la mugre. Rompe las moléculas grandes e insolubles en moléculas pequeñas y solubles. Funciona a una temperatura más baja, por lo que se necesita menos energía (termoestable)

Páginas relacionadas

• Cinética del estallido

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