Sustrato en bioquímica: definición, función enzimática y ejemplos
Sustrato en bioquímica: definición, función enzimática, mecanismo y ejemplos clave (sacarosa/sucrasa). Explicación clara, aplicaciones y relevancia para reacciones catalizadas.
En bioquímica, un sustrato es la molécula sobre la que actúa una enzima para producir un producto. p37
La ecuación general para una reacción enzimática es:
Sustrato + Enzima -> Sustrato:Enzima -> Producto:Enzima -> Producto + Enzima
¿Qué ocurre entre la enzima y el sustrato?
Cuando la enzima encuentra su sustrato, se forma un complejo transitorio llamado complejo enzima-sustrato (ES). En el sitio activo de la enzima, grupos químicos y/o cofactors posicionan y estabilizan la molécula del sustrato para reducir la energía de activación y facilitar la conversión hacia el producto. Este proceso suele incluir:
- Reconocimiento y unión: la enzima reconoce características específicas del sustrato (forma, carga, grupos químicos).
- Distorsión/inducción del estado de transición: la enzima estabiliza el estado de transición, a menudo creando tensión en enlaces que se romperán o formarán.
- Reacción química: transferencia de protones, ataque nucleofílico, hidrólisis u otras transformaciones según el tipo de reacción.
- Liberación del producto y regeneración de la enzima.
Modelos de interacción enzima‑sustrato
Existen dos modelos clásicos para explicar cómo encaja el sustrato en la enzima:
- Modelo llave‑cerradura: el sitio activo tiene una forma complementaria al sustrato.
- Modelo de ajuste inducido: la unión del sustrato induce un cambio conformacional en la enzima que mejora el acoplamiento y la catálisis.
Cinética y afinidad
La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración de sustrato y de parámetros propios de la enzima. Un modelo común para describir esto es la cinética de Michaelis‑Menten, expresada por la ecuación:
v = (Vmax · [S]) / (Km + [S])
donde Vmax es la velocidad máxima cuando la enzima está saturada de sustrato, y Km es la constante de Michaelis, que da una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato (valores bajos de Km indican mayor afinidad).
Especificidad y cofactors
Algunas enzimas actúan sobre un único sustrato muy específico; otras admiten varios análogos estructurales. Además, muchas enzimas requieren cofactores (iones metálicos) o coenzimas (moléculas orgánicas como NAD+, FAD, coenzima A) para que la reacción ocurra correctamente.
Ejemplos de sustratos y reacciones enzimáticas
Un ejemplo comúnmente citado es el de la sucrasa: la sucrasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa en sus dos monosacáridos componentes, la glucosa y la fructosa. La sucrasa, considerablemente más grande que su sustrato, une y posiciona la sacarosa en su sitio activo; al «doblar» y tensar la molécula, facilita la rotura de la unión glucosídica entre glucosa y fructosa. Una molécula de agua participa en la reacción de hidrólisis para escindir el enlace, y la reacción se completa en una fracción de segundo.
Otros ejemplos prácticos:
- Lactasa: sustrato lactosa → productos glucosa + galactosa.
- Lipasa: sustratos triglicéridos → ácidos grasos + glicerol.
- Pepsina y otras proteasas: sustratos proteínas → péptidos y aminoácidos.
- DNA polimerasa: sustratos nucleótidos trifosfato (dNTPs) para sintetizar ADN.
Inhibición y regulación
La actividad enzimática puede inhibirse por moléculas que compiten con el sustrato por el sitio activo (inhibidores competitivos) o que se unen en sitios distintos alterando la actividad (inhibidores no competitivos o alostéricos). La regulación de la disponibilidad del sustrato, la modificación covalente de la enzima y la presencia de inhibidores o activadores son mecanismos comunes para controlar rutas metabólicas.
Importancia biológica y clínica
El concepto de sustrato es central para entender el metabolismo y la bioquímica celular. Mutaciones que alteran la afinidad enzima‑sustrato, deficiencias de cofactores o la presencia de inhibidores pueden causar enfermedades metabólicas. Además, muchos fármacos actúan como inhibidores de enzimas al competir con sus sustratos o modificar la actividad enzimática.
En resumen, el sustrato es la molécula sobre la que actúa una enzima; la interacción precisa entre ambos determina la eficiencia, la especificidad y el resultado de las reacciones bioquímicas esenciales para la vida.
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