Cristalografía
La cristalografía es el estudio de la disposición de los átomos en los sólidos.
Antes del desarrollo de la cristalografía de rayos X, el estudio de los cristales se basaba en su geometría. Esto implica medir los ángulos de las caras del cristal y establecer la simetría del cristal en cuestión.
Difracción de rayos X
La estructura de los cristales se encuentra ahora mediante el análisis de los patrones de difracción de una muestra dirigida por un haz de algún tipo.
La técnica fue inventada conjuntamente por Sir William Bragg (1862-1942) y su hijo Sir Lawrence Bragg (1890-1971), que ganaron conjuntamente el Premio Nobel de Física de 1915. Lawrence Bragg fue el más joven en recibir un premio Nobel. Era el director del Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge cuando James D. Watson y Francis Crick descubrieron la estructura del ADN en febrero de 1953.
Los rayos X son los más utilizados, pero para algunos fines se emplean electrones o neutrones. Debido a las diferentes formas de interacción, los tres tipos de radiación son adecuados para diferentes estudios cristalográficos.
Técnica
Algunos materiales estudiados mediante cristalografía, como las proteínas, no se presentan de forma natural como cristales. Estas moléculas se colocan en solución y se dejan cristalizar durante días, semanas o meses.
Una vez que se obtiene un cristal, se pueden recoger datos mediante un haz de radiación. Aunque los equipos de rayos X son habituales, la cristalografía suele utilizar fuentes especiales de luz de sincrotrón para realizar los rayos X. Éstas producen patrones más puros y completos. Las fuentes de sincrotrón también tienen una intensidad mucho mayor de los haces de rayos X, por lo que la recogida de datos lleva una fracción del tiempo que normalmente se necesita en las fuentes más débiles.
Producir una imagen a partir de un patrón de difracción requiere una matemática sofisticada.
Los métodos matemáticos para el análisis de los datos de difracción sólo se aplican a los patrones, que a su vez resultan sólo cuando las ondas se difractan desde conjuntos ordenados. Por lo tanto, la cristalografía se aplica en su mayor parte sólo a los cristales, o a las moléculas que pueden llegar a cristalizar.
A pesar de ello, se puede deducir cierta cantidad de información molecular a partir de los patrones que generan las fibras y los polvos. Por ejemplo, la estructura doblemente helicoidal del ADN se dedujo de un patrón de difracción de rayos X obtenido de una muestra fibrosa.
Difracción de electrones
La cristalografía electrónica es un método para determinar la disposición de los átomos en los sólidos mediante un microscopio electrónico de transmisión (TEM). El método fue inventado por Aaron Klug, que ganó el Premio Nobel de Química por ello, y por sus estudios sobre las estructuras de los virus y el ARN de transferencia, en 1982.
La primera estructura proteica cristalográfica que alcanzó una resolución atómica fue la bacteriorrodopsina en 1990.
Las claras diferencias entre las intensidades de los puntos de difracción pueden utilizarse en la determinación de la estructura cristalina
Ejemplos
Cristalografía en la ingeniería de materiales
La cristalografía es una herramienta que se emplea a menudo en la ciencia de los materiales. La comprensión de las estructuras cristalinas es necesaria para entender los defectos cristalográficos.
Otras propiedades físicas están relacionadas con la cristalografía. Por ejemplo, los minerales de la arcilla forman pequeñas estructuras planas en forma de placa. La arcilla puede deformarse fácilmente porque las partículas en forma de placa pueden deslizarse unas sobre otras en el plano de las placas, pero permanecen fuertemente conectadas en la dirección perpendicular a las placas. Estos mecanismos pueden estudiarse mediante mediciones de la textura cristalográfica.
La cristalografía incluye los patrones de simetría que pueden formar los átomos en un cristal.
Biología
La cristalografía de rayos X fue el principal método para determinar la estructura molecular tridimensional de las macromoléculas biológicas. Las más importantes son las enzimas y los ácidos nucleicos, como el ADN y el ARN. De hecho, la estructura de doble hélice del ADN se elaboró a partir de datos cristalográficos.
La primera estructura cristalina de una macromolécula se resolvió en 1958 El Banco de Datos de Proteínas (PDB) es un depósito de libre acceso para las estructuras de las proteínas y otras macromoléculas biológicas. Se pueden utilizar programas informáticos para ayudar a visualizar las estructuras moleculares biológicas.
La cristalografía de rayos X ha dado paso a la cristalografía electrónica para las macromoléculas que no forman grandes cristales tridimensionales.
Un ejemplo de red cúbica
Preguntas y respuestas
P: ¿Qué es la cristalografía?
R: La cristalografía es el estudio de la disposición de los átomos en los sólidos, principalmente en un patrón tridimensional.
P: ¿En qué se basaba el estudio de los cristales antes del desarrollo de la cristalografía de rayos X?
R: Antes del desarrollo de la cristalografía de rayos X, el estudio de los cristales se basaba en su geometría.
P: ¿En qué consiste el estudio de la geometría de los cristales?
R: El estudio de la geometría cristalina implica medir los ángulos de las caras del cristal y establecer la simetría del cristal en cuestión.
P: ¿Qué importancia tiene la cristalografía de rayos X en el estudio de los cristales?
R: La cristalografía de rayos X ha sido fundamental para revelar la estructura atómica de los cristales, lo que ha mejorado enormemente nuestra comprensión de los materiales.
P: ¿Cómo funciona la cristalografía de rayos X?
R: La cristalografía de rayos X funciona exponiendo un cristal a un haz de rayos X y midiendo el patrón de difracción de las interacciones entre los rayos X y los átomos del cristal.
P: ¿Qué información puede obtenerse mediante la cristalografía de rayos X?
R: Mediante la cristalografía de rayos X es posible determinar la estructura tridimensional de las moléculas, las posiciones de los átomos dentro del cristal y los enlaces entre ellos.
P: ¿Por qué es importante el estudio de la estructura cristalina?
R: El estudio de la estructura cristalina es importante porque afecta a muchas áreas de la ciencia, como la química, la ciencia de los materiales, la biología y la medicina. También ha sido útil en el desarrollo de nuevos materiales y fármacos.
