Lisozima: la enzima antimicrobiana del sistema inmunitario innato
Descubre la lisozima, enzima clave del sistema inmune innato: cómo protege con acción antimicrobiana en saliva, lágrimas y células frente a bacterias, virus y hongos.
Las lisozimas forman parte del sistema inmunitario innato. Son enzimas presentes en secreciones mucosas —por ejemplo, la saliva— y en fluidos como las lágrimas y la leche. Protegen contra las infecciones al degradar componentes esenciales de las células microbianas, limitando así el crecimiento de bacterias, algunos virus y ciertos hongos.
El nombre "lisozima" fue acuñado en 1922 por Alexander Fleming (1881-1955), el descubridor de la penicilina. Fleming observó por primera vez la acción antibacteriana de la lisozima cuando trató cultivos bacterianos con mucosidad nasal de un paciente que sufría un resfriado común. Desde entonces se ha confirmado su papel como una de las primeras líneas de defensa en los organismos animales.
Mecanismo de acción
La lisozima actúa hidrolizando enlaces en la estructura del peptidoglucano —el polímero que forma la pared celular bacteriana— rompiendo específicamente el enlace β‑(1→4) entre N‑acetilmurámico (NAM) y N‑acetilglucosamina (NAG). Por eso es especialmente eficaz frente a bacterias Gram-positivas, como Bacillus y Streptococcus, cuyas paredes peptídicas están más expuestas. En bacterias Gram-negativas la membrana externa dificulta el acceso, aunque la lisozima puede actuar si otras defensas o agentes rompen esa barrera.
Estructura y características bioquímicas
La lisozima es una proteína relativamente pequeña (aproximadamente 14 kDa en la variante de huevo de gallina) compuesta por alrededor de 129 aminoácidos en esa forma clásica. Contiene varios puentes disulfuro que estabilizan su estructura. En la lisozima de gallina se identificaron residuos catalíticos clave —como Glu35 y Asp52— que participan directamente en la catálisis, lo que facilitó la comprensión de cómo las enzimas aceleran reacciones químicas mediante su estructura tridimensional.
Distribución, variantes y evolución
La lisozima está ampliamente distribuida en animales y existen varias familias de lisozimas (por ejemplo, tipos C, G e I) que difieren en secuencia y propiedades, reflejando adaptaciones evolutivas a distintos nichos y patógenos. Además de encontrarse en secreciones mucosas, está presente en los gránulos citoplasmáticos de fagocitos como macrófagos y neutrófilos granulocíticos, donde contribuye a la eliminación intracelular de microorganismos ingeridos.
Importancia histórica en la bioquímica
La lisozima fue la segunda estructura proteica y la primera estructura enzimática resuelta por métodos de difracción de rayos X. Fue también la primera enzima cuya secuencia completa se encontró que contenía los veinte aminoácidos comunes, y sobre la que se propuso un mecanismo detallado para su acción. Estos avances ayudaron a explicar cómo la forma tridimensional de una enzima determina su función catalítica.
Interacciones y factores que modulan su actividad
La actividad de la lisozima puede potenciarse o disminuirse según el entorno y la presencia de otras moléculas:
- Sinergias: actúa de forma complementaria con moléculas como la lactoferrina, anticuerpos y péptidos antimicrobianos presentes en las secreciones, aumentando la eficacia global contra patógenos.
- Inhibición y resistencia microbiana: algunas bacterias modifican su peptidoglucano (por ejemplo, O‑acetilación de NAM) o expresan proteínas inhibitorias (como Ivy o MliC) que reducen la efectividad de la lisozima. La membrana externa de bacterias Gram‑negativas también limita su acción.
- Condiciones físico‑químicas: pH, fuerza iónica y temperatura influyen en su actividad; por eso su eficacia en distintas secreciones varía según el medio.
Aplicaciones y relevancia práctica
Además de su papel fisiológico, la lisozima tiene aplicaciones prácticas:
- En la industria alimentaria se utiliza como conservante natural para prevenir el crecimiento bacteriano en productos como quesos y vinos.
- En medicina y biotecnología se investiga su uso en formulaciones tópicas, recubrimientos antimicrobianos y como componente de terapias que refuercen la respuesta innata.
- En investigación, la lisozima ha sido un modelo clave para entender la relación estructura‑función de las proteínas y para desarrollar métodos en enzimología y cristalografía.
En conjunto, la lisozima es un ejemplo emblemático de cómo una proteína relativamente simple contribuye de forma eficaz a la protección frente a infecciones y a la comprensión científica de la catálisis biológica. Su estudio continúa aportando información útil para la biomedicina, la biotecnología y la industria alimentaria.
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Preguntas y respuestas
P: ¿Qué es una lisozima?
R: Una lisozima es una enzima que forma parte del sistema inmunitario innato. Se encuentra en las secreciones mucosas como la saliva y ayuda a proteger contra las infecciones triturando bacterias, virus y hongos.
P: ¿Quién acuñó el término "lisozima"?
R: El término "lisozima" fue acuñado en 1922 por Alexander Fleming (1881-1955), el descubridor de la penicilina.
P: ¿Dónde puede encontrarse la lisozima?
R: La lisozima puede encontrarse en diversas secreciones, como las lágrimas, la saliva, la leche y el moco. También está presente en los gránulos citoplasmáticos de los macrófagos y los neutrófilos granulocitos.
P: ¿Cómo actúa la lisozima?
R: La lisozima actúa atacando los polímeros de las paredes celulares de las bacterias, especialmente las bacterias Gram-positivas como el Bacillus y el Streptococcus.
P: ¿Cuál fue la primera estructura proteica resuelta por métodos de difracción de rayos X?
R: La lisozima fue la primera estructura proteica resuelta por métodos de difracción de rayos X.
P: ¿Fue también la primera enzima cuya secuencia se determinó?
R: Sí, también fue la primera enzima en tener determinada su secuencia que contiene los veinte aminoácidos comunes.
P: ¿A qué condujo este trabajo?
R: Este trabajo condujo a una explicación de cómo las enzimas aceleran una reacción química gracias a sus estructuras físicas.
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