Richard Henderson
Richard Henderson CH FRS FMedSci (nacido el 19 de julio de 1945) es un biólogo molecular y biofísico escocés. Es un pionero en el campo de la microscopía electrónica de moléculas biológicas. Compartió el Premio Nobel de Química en 2017 con Jacques Dubochet y Joachim Frank.
Henderson ha trabajado en el Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica (MRC LMB) en Cambridge desde 1973, y fue su director entre 1996 y 2006. También fue profesor visitante en el Instituto Miller de la Universidad de California, Berkeley, en la primavera de 1993.
Ha elaborado la estructura de la bacteriorrodopsina, una molécula de las bacterias. La molécula capta la energía de la luz y la utiliza para mover los protones fuera de la célula. Este fue el segundo modelo atómico de una proteína de membrana. Las técnicas que Henderson desarrolló para la cristalografía electrónica siguen utilizándose.
Los métodos de Henderson ayudan a resolver las estructuras de varios receptores acoplados a proteínas G (GPCR). Se trata de una gran familia de receptores proteicos que detectan moléculas fuera de la célula. Activan vías de transducción de señales internas. Esto da lugar a respuestas celulares a las moléculas del exterior de la célula.
Preguntas y respuestas
P: ¿Cuál es la profesión de Richard Henderson?
R: Richard Henderson es un biólogo molecular y biofísico escocés.
P: ¿Qué ganó en 2017?
R: En 2017, Richard Henderson compartió el Premio Nobel de Química con Jacques Dubochet y Joachim Frank.
P: ¿Dónde ha trabajado desde 1973?
R: Desde 1973, Richard Henderson ha trabajado en el Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica (MRC LMB) en Cambridge.
P: ¿De qué molécula descubrió la estructura?
R: Richard Henderson descifró la estructura de la bacteriorrodopsina, una molécula que se encuentra en las bacterias y que capta la energía de la luz y la utiliza para mover los protones fuera de la célula.
P: ¿Qué técnicas desarrolló para la cristalografía electrónica?
R: Las técnicas desarrolladas por Richard Henderson para la cristalografía electrónica se siguen utilizando hoy en día y ayudan a resolver las estructuras de varios receptores acoplados a proteínas G (GPCR).
P: ¿Cómo detectan los GPCR moléculas externas a la célula?
R: Los receptores acoplados a proteínas G (GPCR) detectan moléculas fuera de la célula y activan vías internas de transducción de señales que conducen a respuestas celulares a estas moléculas.
